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福州大學研究團隊在蛋白結構質譜研究取得系列進展
2024年09月20日 11:30:39
來源：化工儀器網 作者：宋池 點擊量：8872
福州大學生物藥光動力治療技術國家地方聯合工程研究中心的李金宇教授團隊，在蛋白質結構質譜研究領域取得了顯著進展。
【化工儀器網 項目成果】福州大學生物藥光動力治療技術國家地方聯合工程研究中心的李金宇教授團隊，在蛋白質結構質譜研究領域取得了顯著進展。一系列研究成果已發表在《Chemical Science》、《Chinese Chemical Letters》以及《Journal of Physical Chemistry Letters》等國際高水平期刊上。
蛋白質是生命活動的基礎，它們的功能與其三維結構密切相關。然而，蛋白質結構的復雜性和多樣性給研究帶來了極大的挑戰。近年來，隨著質譜技術的發展，特別是蛋白質結構質譜技術的進步，研究人員能夠更深入地理解蛋白質的結構及其功能。
蛋白質結構質譜是一種將質譜技術應用于蛋白質結構分析的方法。它不僅可以幫助確定蛋白質的一級序列，還能通過分析蛋白質碎片離子的碰撞誘導解離(CID)或電子轉移解離(ETD)等方式，獲取有關蛋白質三維結構的信息。此外，結合同位素標記或化學交聯等技術，可以進一步研究蛋白質間的相互作用以及蛋白質的動態變化。
李金宇教授團隊與南開大學化學學院李功玉研究員團隊合作，結合雙方自主開發的技術——糖型分辨去折疊離子淌度質譜法與結構質譜導向的分子動力學模擬，深入探討了唾液酸化修飾對糖蛋白構象穩定性的具體作用機制。研究顯示，唾液酸化修飾與糖蛋白的構象穩定性之間存在復雜的相互作用，并通過實驗數據闡明了這種修飾如何在分子層面調控蛋白質的三維結構(詳情參見《Chem. Sci. 2024, 14431》)。這項研究不僅為理解蛋白質翻譯后修飾提供了一個新視角，也為開發基于蛋白質結構的藥物設計奠定了基礎。
進一步的研究中，兩個團隊利用先進的質譜平臺，揭示了蛋白質在氣相環境中的獨特去折疊行為。實驗發現，富含β-片層的蛋白質區域更容易發生去折疊，并且觀察到了蛋白質從β-片層向α-螺旋轉變的動態過程。此外，實驗結果表明，在氣相條件下，α-螺旋結構比β-片層更加穩定(詳情參見《Chin. Chem. Lett. 2024, 110401》)。
李金宇教授團隊還利用自主開發的高精度質譜技術，在原子尺度下觀察并解釋了由于液氣相質子化狀態變化導致的蛋白質二級結構解折疊現象。該研究不僅提供了關于蛋白質解折疊的新見解，還揭示了環境因素如何通過調控蛋白質的質子化狀態來影響其結構與功能(詳情參見《J. Phys. Chem. Lett. 2024, 9374》)。
上述研究得到了國家自然科學基金(項目編號：22173020、21603033)與福建省自然科學基金杰出青年項目(項目編號：2019J06007)的資金支持。這些突破性的成果不僅提升了我們對于蛋白質結構及其動態變化的理解，也為后續的科學研究開辟了新的道路。
素材來源：生物藥光動力治療技術國家地方聯合工程研究中心
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