激酶和信號傳導研究產(chǎn)品

Biaffin的網(wǎng)上商店P(guān)roteinkinase.biz為激酶研究和探索細胞信號傳導途徑提供試劑，重組蛋白和服務。

我們專注于激酶相關(guān)產(chǎn)品：

• 重組蛋白激酶
• 蛋白激酶抑制劑
• 蛋白質(zhì)和肽底物
• 激酶和細胞信號通路的激活劑
• 用于ATP測定的生物發(fā)光測定和試劑
• 激酶和磷酸特異性抗體
• 細胞因子和生長因子小號
• 重組CD抗原
• 生物標志物蛋白質(zhì)

Proteinkinase.biz是Biaffin GmbH＆Co KG的在線商店和分銷平臺，提供激酶研究和探索細胞信號通路的研究工具。我們的產(chǎn)品系列包括重組蛋白（蛋白激酶，磷酸酶，細胞因子），激酶和磷酸酶抑制劑，底物，激酶和磷酸特異性抗體以及用于定量細胞ATP濃度的生物發(fā)光測定。

激酶

激酶

重組蛋白，脂質(zhì)和核苷酸激酶

激酶 - 用于激酶研究和蛋白質(zhì)磷酸化的重組和催化活性和非活性激酶。

請注意：產(chǎn)品在干冰上運輸。

激酶是嚴格調(diào)節(jié)的關(guān)鍵酶，其通過將磷酸基團連接至受體而改變基質(zhì)的性質(zhì)，所述受體可以是小分子，脂質(zhì)或蛋白質(zhì)底物（至Ser，Thr或Tyr殘基）。激酶參與信號轉(zhuǎn)導途徑并參與碳水化合物，脂質(zhì)，核苷酸，氨基酸殘基，維生素和輔因子的代謝。

蛋白激酶功能在從大腸桿菌到人類的進化上是保守的，并且在多種細胞過程中起作用，包括分裂，增殖，凋亡和分化。

Recombinant human Akt1 / PKB alpha (aa1-480), active protein kinase, 10 µg

訂貨號： PK-PKBA-A010

重組人Akt1 /PKBα（aa1-480），活性蛋白激酶，10μg

重組人蛋白激酶Akt1 /PKBα（aa1-480），活性酶

替代名稱：Akt 1，PKB，PRKBA，蛋白激酶Bα，RAC-α

背景：蛋白激酶B或Akt（PKB / Akt）是絲氨酸/蘇氨酸激酶，其在哺乳動物中包含三個高度同源的成員，稱為PKBα（Akt1），PKBβ（Akt2）和PKBγ（Akt3）。PKB / Akt是生長因子調(diào)節(jié)的蛋白激酶，其含有pleckstrin同源性（PH）結(jié)構(gòu)域。磷酸肌醇3-OH激酶產(chǎn)物與pleckstrin同源結(jié)構(gòu)域的結(jié)合導致PKB / Akt易位至質(zhì)膜，其中它通過上游激酶（包括磷酸肌苷依賴性激酶1（PDK1））的磷酸化而被激活。這種酶的關(guān)鍵作用可以在細胞過程中發(fā)現(xiàn)，例如葡萄糖代謝，細胞增殖，細胞凋亡，轉(zhuǎn)錄和細胞遷移。人的在Sf9細胞中表達的重組和活性酶PKBα。

理論MW：81.2kDa（融合蛋白）
表達系統(tǒng)：Sf9細胞
純化：使用谷胱甘肽瓊脂糖的一步親和純化
儲存緩沖液：50mM HEPES pH 7.5,100mM NaCl，5mM DTT，15mM還原型谷胱甘肽，20％甘油
蛋白質(zhì)濃度：0.22 mg / ml（使用BSA作為標準蛋白的Bradford方法）
測定Km值和比活性的方法：濾膜結(jié)合測定MSFC膜
比活度：55.000 pmol / mg x min

Entrez Gene ID：207  
UniProtKB：P31749

訂購信息：在干冰上運輸

BIAFFIN - 服務：

使用BIAFFIN的PKB / Akt-SPR結(jié)合分析對您的小分子激酶抑制劑進行全面的動力學表征。 

圖：使用表面等離振子共振對激酶抑制劑MK-2206與PKBα/ Akt1結(jié)合的實時動力學分析。

產(chǎn)品特定參考文獻：

Downward J（1998）“激活蛋白激酶B / Akt的機制和后果”Curr Opin Cell Biol。10（2）：262-7

巴西DP，Hemmings BA（2001）“十年蛋白激酶B信號傳導：一個難以遵循的Akt”趨勢Biochem Sci。26（11）：657-64

Nicholson KM，Anderson NG（2002）“人類惡性腫瘤中的蛋白激酶B / Akt信號通路”Cell Signal。14（5）：381-95

• 蛋白激酶
•  

重組蛋白激酶

蛋白激酶 - 重組，催化活性和非活性蛋白激酶，適用于激酶研究和生化分析中蛋白磷酸化的用途。

蛋白激酶 - 蛋白激酶

請注意：這些蛋白質(zhì)是在干冰上運輸?shù)?/span>

核苷激酶

重組表達或純化的核苷激酶

負責核苷磷酸化的重組或純化的催化活性激酶。

請注意：這些產(chǎn)品是在干冰上運輸?shù)摹?/span>

脂質(zhì)激酶

重組脂質(zhì)激酶

能夠磷酸化磷酸肌醇的肌醇環(huán)的重組表達的和催化活性的脂質(zhì)激酶。

請注意：這些產(chǎn)品是在干冰上運輸?shù)摹?/span>

生物素化的激酶

重組生物素化蛋白激酶

人重組和化學生物素化蛋白激酶適用于使用SPR和蛋白質(zhì)印跡分析的激酶分子相互作用分析。

請注意：這些產(chǎn)品將在干冰上運輸。

重組牛cGMP依賴性蛋白激酶（PKG）I型α，10μg

重組牛cGMP依賴性蛋白激酶（PKG），I型α，活性酶

替代名稱：重組，人，蛋白激酶，PKG，PRKG1B，PRKGR1A，PRKGR1B

窗體頂端

訂貨號： PK-PKGIA-A010

窗體底端

背景：PKG激酶是AGC激酶家族的成員。不同的同種型，PKG I型和II型，作為一氧化氮（NO）和第二信使環(huán)狀3'，5'-鳥苷一磷酸（cGMP）的關(guān)鍵介質(zhì)。。在它們的N末端，卷曲的線圈促進平行的同型二聚體構(gòu)型，接著是自身抑制結(jié)構(gòu)域（AI）和兩個串聯(lián)環(huán)核苷酸（cNT）結(jié)合位點，其協(xié)同調(diào)節(jié)C-末端催化活性。PKG-1的N末端由兩個可選剪接的外顯子編碼，其PKG-1α和PKG-1β同種型。在兩個位點將cGMP與調(diào)節(jié)結(jié)構(gòu)域結(jié)合后，蛋白激酶的活化得到促進，PKG能夠在參與調(diào)節(jié)血小板活化和粘附，平滑肌收縮，心臟功能，基因的許多細胞蛋白上磷酸化絲氨酸和蘇氨酸。 NO信號通路的表達和反饋。

蛋白激酶G（PKG），cGMP依賴性，I型α同種型，牛。

表達系統(tǒng)：桿狀病毒感染的Sf9細胞
儲存緩沖液：50mM磷酸鹽，pH 6.8,2mM苯甲脒，1mM EDTA，50％甘油和100mMβ-巰基乙醇
蛋白質(zhì)濃度：0.72mg / ml（使用BSA作為標準蛋白質(zhì)的Bradford方法）
特異性活性：1U / mg（一個單位定義為蛋白激酶G的量，需要在25℃下使用450nM cGMP在1分鐘內(nèi)將1pmol磷酸鹽摻入底物肽kemptide（LRRASLG）。）
基礎(chǔ)活性：0.4 U / mg（一個單位定義為蛋白激酶G的量，是在25℃下使用0nM cGMP在1分鐘內(nèi)將1pmol磷酸鹽摻入底物肽kemptide（LRRASLG）所需的量。）

Entrez Gene ID：282004 
UniProtKB：P00516

訂購信息：在干冰上運輸

產(chǎn)品特定文獻：

Brent W. Osborne，Jian Wu，Caitlin J. McFarland，Christian K. Nickl，Banumathi Sankaran，Darren E. Casteel，Virgil L. Woods，Jr.，Alexandr P. Kornev，Susan S. Taylor，Wolfgang R. Dostmann（2011 “cGMP依賴性蛋白激酶的晶體結(jié)構(gòu)揭示了新的鏈間通信位點”結(jié)構(gòu)。19（9）：1317-1327

Fiscus（2002）“參與環(huán)GMP和蛋白激酶G參與神經(jīng)細胞凋亡和存活的調(diào)節(jié)。”神經(jīng)信號。11（4）：175-90。

Moon TM1，Osborne BW，Dostmann WR。（2013）“開關(guān)螺旋：用于cGMP依賴性蛋白激酶中的質(zhì)子間通信的假定組合中繼。”Biochim Biophys Acta.1834（7）：1346-51。

Wall ME，F(xiàn)rancis SH，Corbin JD，Grimes K，Richie-Jannetta R，Kotera J，Macdonald BA，Gibson RR，Trewhella J.（2003）“與cGMP結(jié)合和激活cGMP依賴性蛋白激酶相關(guān)的機制。”Proc Natl Acad Sci US A. 2003年3月4日; 100（5）：2380-5。

產(chǎn)品引用：

KötterS1，Gout L，Von Frieling-Salewsky M，MüllerAE，Helling S，Marcus K，Dos Remedios C，Linke WA，KrügerM。（2013）“肌動蛋白結(jié)構(gòu)域磷酸化的微分變化增加了失敗的人類心臟中的肌絲僵硬度。” Cardiovasc Res。99（4）：648-56。

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