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上海起發實驗試劑有限公司 |  資料大小 |
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HTI 凝血因子Xa
haemtech Coagulation Factor Xa
因子Xa在凝血酶原
酶中的參與說明了絲氨酸蛋白酶因子Xa在凝血酶原酶復合物中的參與。膜結合因子Xa與膜結合因子Va結合以形成凝血酶原酶復合物。該復合物通過蛋白水解除去凝血酶原的片段1.2（F1.2）部分，有效地將酶原凝血酶原（II）轉化為活性絲氨酸蛋白酶凝血酶（IIa）。
HCXA-0060
尺寸 | 100微克，1毫克 |
公式 | 50％甘油/水（v / v） |
存儲 | -20℃下 |
純度 | 通過SDS-PAGE> 95％ |
活動決定 | 因子X凝固測定或顯色測定 |
保質期（妥善保存） | 12個月 |
HCBXA-0061
尺寸 | 100微克 |
公式 | 50％甘油/水（v / v） |
存儲 | -20℃下 |
純度 | 通過SDS-PAGE> 95％ |
活動決定 | 因子X凝固測定或顯色測定 |
保質期（妥善保存） | 12個月 |
HCXA-GD Human gla-Domainless Factor Xa
尺寸 | 100微克 |
公式 | 10mM Hepes，50mM NaCl，pH 7.4 |
存儲 | -80℃下 |
純度 | 通過SDS-PAGE> 95％ |
活動決定 | 因子X凝固測定或顯色測定 |
保質期（妥善保存） | 12個月 |
HCXA-EGR
尺寸 | 100微克 |
公式 | 20mM Hepes，150mM NaCl，pH 7.4 |
存儲 | -80℃下 |
純度 | 通過SDS-PAGE> 95％ |
活動決定 | 因子X凝固測定或顯色測定 |
保質期（妥善保存） | 12個月 |
HCXA-DEGR
尺寸 | 100微克 |
公式 | 20mM Hepes，150mM NaCl，pH 7.4 |
存儲 | -80℃下 |
純度 | 通過SDS-PAGE> 95％ |
活動決定 | 因子X凝固測定或顯色測定 |
保質期（妥善保存） | 12個月 |
HCXA-BEGR
尺寸 | 100微克 |
公式 | 20mM Hepes，150mM NaCl，pH 7.4 |
存儲 | -80℃下 |
純度 | 通過SDS-PAGE> 95％ |
活動決定 | 因子X凝固測定或顯色測定 |
保質期（妥善保存） | 12個月 |
BCXA-1060
尺寸 | 100微克 |
公式 | 50％甘油/水（v / v） |
存儲 | -20℃下 |
純度 | 通過SDS-PAGE> 95％ |
活動決定 | 因子X凝固測定或顯色測定 |
保質期（妥善保存） | 12個月 |
BCXA-EGR
尺寸 | 100微克 |
公式 | 20mM Hepes，150mM NaCl，pH 7.4 |
存儲 | -80℃下 |
純度 | 通過SDS-PAGE> 95％ |
活動決定 | 因子X凝固測定或顯色測定 |
保質期（妥善保存） | 12個月 |
BCXA-DEGR
尺寸 | 100微克 |
公式 | 20mM Hepes，150mM NaCl，pH 7.4 |
存儲 | -80℃下 |
純度 | 通過SDS-PAGE> 95％ |
活動決定 | 因子X凝固測定或顯色測定 |
保質期（妥善保存） | 12個月 |
MCXA-5060 鼠標因子Xa
尺寸 | 50微克 |
公式 | 50％甘油/水（v / v） |
存儲 | -20℃下 |
純度 | 通過SDS-PAGE> 95％ |
活動決定 | 因子X凝固測定或顯色測定 |
保質期（妥善保存） | 12個月 |
通過內在或外在因子Xase復合物激活酶原因子X產生活性絲氨酸蛋白酶因子Xa（1,2）。因子X的活化需要重鏈的蛋白水解切割，導致活化糖肽的釋放。因子Xa中的重鏈區含有絲氨酸蛋白酶催化結構域，而如酶原中的輕鏈含有膜結合結構域。
因子Xa參與凝血酶原酶復合物，其催化凝血酶原快速轉化為凝血酶。凝血酶原酶是由在血漿存在下組裝在細胞表面上的因子Xa（酶）和因子Va（輔因子）組成的酶復合物。盡管因子Xa可以獨立地催化凝血酶原的活化，但是在*組裝凝血酶原酶復合物的情況下，該反應發生的速率增加了近300,000倍。在解體凝血酶原酶復合物后，通過輔因子的失活，因子Va或通過抑制劑如ATIII直接抑制因子Xa來終止因子Xa在體內的凝固活性。
近年來，分子生物學家利用因子Xa對細菌中表達的融合蛋白進行位點特異性切割（9-12）。將Xa因子敏感位點摻入目標重組蛋白和促進純化和/或表達的肽或蛋白質之間。通過用因子Xa切割，從表達的雜交種中釋放靶蛋白。然后可以通過親和層析容易地除去因子Xa。
因子Xa通過用從羅素的毒蛇毒液中分離的因子X活化劑活化純化的因子X來制備。通過在苯甲脒 - 瓊脂糖上的色譜法從活化混合物中純化因子Xa，然后進行凝膠過濾（1,3）。還可獲得幾種因子Xa的修飾形式，包括：A）含有三肽氯甲基酮抑制劑EGRck或熒光抑制劑Dansyl-EGRck的活性位點阻斷因子Xa; 和B）人Gla-domainlessβ-因子Xa。該酶以50％（體積/體積）甘油/ H2O供應，應儲存在-20℃。通過SDS-PAGE分析測定純度，并在因子Xa凝固測定和/或顯色底物測定中測量活性。
除了其在凝血研究中的廣泛應用之外，因子Xa還可用于融合蛋白的位點特異性切割。將因子Xa敏感位點摻入目的重組蛋白和促進純化和/或表達的肽或蛋白質之間。通過用因子Xa切割，從表達的雜交種中釋放靶蛋白。然后可以通過親和層析容易地除去因子Xa。批次一致性確保每次都可重現的結果。對于涉及細胞培養的實驗，請與我們聯系，討論用于細胞培養的定制低內毒素批次。
凝膠 | Novex 4-12％Bis-Tris |
加載 | 人因子Xa，每泳道1μg |
緩沖 | MOPS |
標準 | SeeBluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脫氫酶（51 kDa），酒精脫氫酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌紅蛋白紅（19 kDa），溶菌酶（14 kDa的） |
特別說明 | 由于存在高達50％的β形式，重鏈是雙重鏈。α-Xa向β-Xa的轉化通過α-Xa對α-Xa的自動切割發生，導致COOH末端肽的喪失。 |
本土化 | 等離子體 | ||||
行動方式 | 凝血酶原酶復合物的酶組分 | ||||
分子量 | 46,000（人類）（4） | ||||
消光系數 |
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具體活動 | 約1000單位/毫克 |
結構體 | 兩個亞基，Mr = 16,200和29,000（人）（6），Mr = 16,500和28,800（牛）（5），NH2末端gla結構域，兩個EGF結構域 |
碳水化合物百分比 | 3.0％（人類）（8） |
翻譯后修改 | 11個gla殘基， |
參考
1. Jesty，J.，et al。，Methods Enzymol。，45,95（1976）。
2. 杰克遜，CM，安。Rev.Biochem。，49,765（1980）。
3. Krishnaswamy，S.，et al。，J.Biol。Chem。，262,3291（1987）。
4. Discipio，RG等，Biochemistry，16,5253（1977）。
5. Fujikawa，K。和Davie，EW，Methods Enzymol。，45,89（1976）。
6. Krishnaswamy，S.，et al。，J.Biol。Chem。，261,8997（1986）。
7. Discipio，RG等，Biochemistry，16,698（1977）。
8. Jackson，CM等，Biochemistry，7,4506（1968）。
9. Fujikawa，K.，Biochemistry，13,5290（1974）。
10. Nagai，K。，et al。，Proc。國家科。科學院?？茖W。USA，82,7252（1985）。
11. Aurell，L.，et al。，Thromb。Res。，11,595（1984）。
12. Nagai，K。和Thogersen，H.，Nature，309,810（1984）。
樣本出版物
1. Monteiro，S.，Biochem。J.（2005）387,871-877。（凝血酶原激活）
2. Zhang，D.，et al。，Biochemistry。2006年11月28日; 45（47）：14175-14182。（凝血酶原激活）
3. K. Garai等人。/ Protein Expression and Purification 66（2009）107-112（融合蛋白的切割）
4. Kamata，K。，et al。，Proc。國家科?？茖W院?？茖W。美國，卷。95，pp.6630-6635，1998年6月（結晶）
5. Yang，Y。等，J Immunol。2006年12月1日; 177（11）：8219-8225。（用作ELISA中的捕獲）
6. Krisinger。，等，Journal Biol Chem。（2009）VOL。284，沒有。9，pp.5896-5904（表面等離子體共振分析）
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